Chapter 2. Molecules and Membranes

 

본 게시글은 학부 수업 '세포생물학(Cell Biology)'을 토대로 필자가 이해한 내용을 정리하였습니다.

 

 

2.1 The Molecules of Cells

 

Chemical bonds(화학 결합)

• 공유 결합(Covalnt Bonds)
  • 원자 간의 가장 강력한 상호작용
  • 전자 쌍을 공유
  • 단일 결합 : 전자 한 쌍을 공유
  • 이중 결합 : 전자 두 쌍을 공유, 단일 결합보다 강력
  • 비극성 공유 결합(Nonpolar) : 전자를 균등하게 끌어당김
  • 극성 공유 결합(Polar) : 전자에 대한 끌어당김이 불균등

 

• 이온 결합(Ionic Bonds)
  • 전자가 공유되지 않고 한 원자핵으로 완전히 이동
  • 양이온과 음이온 사이의 정전기적 인력으로 형성

 

• 수소결합(Hydrogen Bonds)
  • 양전하를 띤 수소 원자와 음전하를 띤 질소 또는 산소 원자 사이의 비공유 결합
  • 분자 간 상호 작용에서 중요한 역할

 

• 소수성 상호 작용(Hydrophobic Interactions)
  • 탄소와 수소로만 구성된 분자는 세포 내 수성 환경에서 불용성
  • 이러한 분자들끼리 서로 상호 작용
  • 단백질 접힘과 지질 이중층 형성에 중요한 역할

 

• 반데르 발스 상호 작용(Van der Waals Interactions)
  • 두 원자가 매우 가까이 있을 때 발생
  • 인접한 분자에 의해 유도된 변동하는 전기적 전하로 인해 발생
  • 일시적이고 매우 약한 힘으로, 수소 결합 강도의 절반 이하

 

 

 

 

생명체의 구성 물질

 

Carbohydrates(탄수화물)

 

탈수 축합

 

• 다당류(Polysaccharides)
  • 당의 저장 형태이며 세포의 구조적 구성 요소를 형성
• 단당류(Monosaccharides)
  • 일반식 : (CH2O)n
  • 글루코스(Glucose, C6H12O6)
    • 세포 에너지의 주요 공급원
  • 단당류는 두 탄소 사이의 글리코시드 결합(Glycosidic bond)으로 연결
• 올리고당(Oligosaccharide)
  • 몇 개의 당이 연결된 구조
• 다당류(Polysaccharides)
  • 수백 또는 수천 개의 당이 연결된 큰 구조

 

 

Lipids(지질)

• 중요한 에너지 저장 형태를 제공
• 세포막의 주요 구성 요소
• 세포 신호 전달에서 중요한 역할

• 지방산(Fatty acids)
  • 긴 탄화수소 사슬과 한쪽 끝의 카복실기(COO-)로 구성
  • 불포화 지방산(Unsaturated fatty acids)
    • 하나 이상의 이중 결합을 포함
• 트리아실글리세롤(Triacylglycerols)

 

• 트리글리세라이드(Triglycerides) 또리 지방(Fats)라고도 함
• 세 개의 지방산이 글리세롤 분자에 연결된 구조
• 세포질에 지방 방울로 축적
• 지방은 탄수화물보다 효율적인 에너지 저장 형태

 

• 인지질(Phospholipids)
  • 세포막의 구성 요소로, 두 개의 지방산이 극성 머리 부분에 연결된 구조
• 당지질(Glycolipids)
  • 탄수화물을 포함한 극성 머리 부분에 두 개의 탄화수소 사슬이 연결된 구조
  • 양친매성(Amphipathic) 특성
• 콜레스테롤(Cholesterol)

 

• 선형 탄화수소 사슬 대신 네 개의 탄화수소 고리로 구성
• 양친매성(Amphipathic)

• 스테로이드 호르몬(Steroid hormones)
  • 콜레스테롤의 유도체로서 다양한 생리적 기능

 

 

핵산(Nucleic acids)

• 세포의 주요 정보 분자
• 디옥시리보오스(DNA)
  • 유전 물질로, 진핵세포에는 핵에 위치
• 리보오스(RNA)
  • mRNA
    • DNA로부터 정보를 리보솜으로 운반
  • rRNA와 tRNA
    • 여러 화학 반응을 촉매
• 뉴클레오타이드의 중합
  • 3' 하이드록시기와 5' 인산기 사이의 포스포다이에스터 결합(Phosphodiester bonds)으로 연결
  • 올리고뉴클레오타이드(Oligonucleotides)
    • 몇 개의 뉴클레오타이드만 포함하는 작은 중합체
  • 폴리뉴클레오타이드(Polynucleotides)
    • 수천 또는 수백만 개의 뉴클레오타이드를 포함
  • 항상 5'에서 3' 방향으로 합성

• 핵산 염기 사이의 상보적 결합
  • 사이토신(C, Cytosine)과 구아닌(G, Guanine)의 쌍(삼중결합)
  • 티민(T, Timine)과 아데닌(A, Adenine)의 쌍(이중결합)

 

GC 가 많을수록 더 강하게 상보적 결합을 이루고 있다

 

 

 

 

 

Protein(단백질)

• 정보를 실행하는 역할
• 단백질은 유전 정보에 의해 지시된 작업을 수행

Amino acid

 

• 아미노산의 중합체
  • 알파 탄소(α carbon)에 결합된 카복실기(COO-), 아미노기(NH3+), 수소 원자, 그리고 독특한 측쇄로 구성
  • 아미노산은 한 아미노산의 α 카복실기와 다른 아미노산의 α 아미노기 사이의 펩타이드 결합(Peptide bonds)으로 구성

 

• 폴리펩타이드(Polypeptides)
  • 수백에서 수천 개의 아미노산으로 이루어진 사슬
  • For example : 인슐린(Insulin)
  • 시스테인 잔기 사이의 이황화 결합(Disulfide bonds)으로 연결된 두 개의 폴리펩타이드 사슬로 구성

 

 

• Denaturation(변성)
  • 비공유 결합을 끊어 단백질의 3차원 구조를 파괴
  • 열을 가해 단백질의 구조를 변화시킨다.

안핀센의 실험

 

 

단백질의 구조

 

• 1차 구조(Primary Structure)
  • 폴리펩타이드 사슬 내의 아미노산 서열

 

• 2차 구조(Secondary Structure)
  • α 나선(α helix)과 β 병풍(β sheet)으로 구성
  • 펩타이드 결합의 CO와 NH 그룹 사이의 수소 결합(Hydrogen bonds)에 의해 안정화

α helix & β sheet

• 3차 구조(Tertiary Structure)
  • 아미노산 측쇄들 사이의 상호 작용에 의해 형성되는 단백질의 전체적인 3차원 구조

• 4차 구조(Quaternary Structure)
  • 하나 이상의 폴리펩타이드로 구성된 단백질에서 서로 다른 폴리펩타이드 사슬들 사이의 상호 작용

 

 

2.2 Enzymes as Biological Catalysts

 

Enzymes(효소)

효소의 촉매 활동

화학 반응의 속도를 증가시키지만, 자신은 소비되거나 영구적으로 변하지 않는다.

반응물과 생성물 사이의 화학적 평형을 변경하지 않고 반응 속도를 높인다.

 

S ⇌ P

효소의 존재 하에서

E

S ⇌ P

활성화 에너지(Activation energy)를 감소시켜 반응 속도를 증가시킨다.

S + E ⇌ ES ⇌ E + P

 

 

 

효소 촉매 작용의 메커니즘

• 기질이 효소의 활성 부위(Active site)에 결합하면, 여러 메커니즘을 통해 생성물의 전환이 가속화될 수 있다.
• 효소는 기질의 구조를 변형시켜 전이 상태(Transition state)에 가깝게 만들어 반응을 촉진
• 유도 적합(Induced fit, 전이상태 인식)
  • 기질 결합으로 인해 효소와 기질의 구성 모두가 변경

 

 

 

Chymotrpsin

• Serine preoteases계열의 효소 중 하나
• 펩타이드 결합의 가수분해를 촉매하여 단백질을 소화
• Protein + H2O → Peptide 1 + Peptide 2

Catalytic mechanism of chymotrypsin

 

 

보조효소(Coenzymes)

• 다양한 저분자량의 유기 분자들이 특정하 효소 반응에 참여
• 효소와 함께 작용하여 반응 속도를 향상시킨다.
• 재활용되어 여러 효소 반응에 참여할 수 있다.

 

 

효소 활성의 조절

• Allosteric regulation(알로스테릭 조절)
  • 작은 분자들이 효소의 조절 부위(Regulatory sites)에 결합하여 효소 활성이 조절
• Phosphorylation(인산화)
  • 인산기의 추가로 단백질의 구조가 변화하여 다양한 효소의 활성을 촉진하거나 억제

 

Phosphorylation

 

 

• Feedback inhibition(되먹임 억제)
  • 대사 경로의 생성물이 그 생성물의 합성에 관여한느 효소의 활성을 억제
  • For example : 아미노산 Isoleucine은 아미노산 Threonine으로부터 시작되는 일련의 반응을 통해 합성된다.
    • Isoleucine이 충분히 존재하면, Isoleucine은 해당 합성 경로의 초기 효소를 억제하여 더 이상의 Isoleucine 합성을 중단
  • 필요 이상의 Isoleucine 합성으로 에너지를 낭비하는 것을 방지

Feedback inhibition

 

 

 

2.3 Cell Membranes

 

 

Membrane Lipids(막 지질)

 

인지질 이중층(Phospholipid bilayers)

• 두 수성 구획 사이에 안정적인 장벽을 형성하며, 모든 생물학적 막의 기본 구조를 이룬다.
• 원형질막(Plasma membranes)은 약 50%의 지질과 50%의 단백질로 구성

 

5가지 주요 인지질

• Phosphatidylcholine
• Phosphatidylserine
• Phosphatidylethanolamine
• Phosphatidylinositol
• Sphingomyelin

 

 

 

막 유동성(Membrane Fluidity)

• 짧은 지방산 사슬(Shorter fatty acid chains)
• 불포화 지방산(Unsaturated fatty acids)
• 콜레스테롤(Cholesterol)

 

 

 

막 단백질(Membrane Proteins)

• 유동 모자이크 모델(Fluid mosaic)
  • 단백질이 지질 이중층에 삽입된 구조를 의미

 

 

• 지질 이중층을 관통하는 것으로 알려진 다른 단백질 구조는 β 배럴(β barrel)뿐이며, 이는 β sheet가 배럴 형태로 접혀 형성
  • 이러한 구조는 박테리아, 엽록체, 미토콘드리아의 일부 막관통 단백질에서 발견

 

 

 

세포막을 통한 수송(Transport across Cell Membranes)

 

• 자유 확산
  • 작은 비전하 분자만이 인지질 이중층을 자유롭게 통과할 수 있다.

1. 채널 단백질(Channel Proteins)
   • 막을 통과하는 개방된 통로르 형성
   • Na+, K+, Ca2+, Cl-와 가은 무기 이온을 수송
2. 운반체 단백질(Carrier Proteins)
   • 포도당 등의 특정 작은 분자를 수송
   • 효소처럼 작용

 

 

• 수동 수송(Passive Transport)
  • 농도 및 전기화학적 기울기에 따라 수송이 이루어진다.

 

• 능동 수송(Active Transport)
  • 농도 기울기에 역행하여 물질을 수송
  • ATP 가수분해를 에너지원으로 사용